После долгих лет работы исследователи из США смогли расшифровать строение фермента, способствующего окислению метана до метанола. Результаты исследования могут привести к созданию недорогих и экологически безопасных систем для получения метанола, который может использоваться как в качестве топлива, так и сырья для химической промышленности.

В отличие от современных промышленных методов окисления метана, которые реализуются в высокотемпературном режиме, часто отличаются низкой эффективностью и образованием большого количества отходов, ряд бактерий способны окислять метан при сравнительно низких температурах при участии ферментов – метанмонооксигеназ [methane monooxygenases (MMO)]. До настоящего времени строение активного центра этого фермента было предметом активных научных споров, что затрудняло достигнуть глубокого понимания принципов работы этого фермента.

Исследовательские группы Ами Розенцвейга (Amy Rosenzweig) из Северо-западного университета (Иллинойс, США) и Тимоти Стеммлера (Timothy Stemmler) из Университета Уэйна (Мичиган, США) смогли найти правильный ответ на ключевой вопрос о строении метанмонооксигеназ.

Исследователи обработали экстракты, содержащие выделенный фермент, цианидом, полностью блокировавшим активность металла. Затем в систему, содержащей дезактивированный фермент, селективно вводили ионы меди или железа. Ионы меди восстанавливали активность фермента, введение ионов железа не приводило к сколь заметному увеличению активности фермента. Розенцвейг отмечает, что на качественном уровне такой подход однозначно позволяет ответить, какой металл отвечает за активность фермента в окислении метана. Измерение количества меди, необходимого для восстановления каталитической активности фермента, позволило установить, что для работы активного центра фермента необходимо два атома меди, хотя ранее высказывалось предположение о том, что за работу активного центра метанмонооксигеназы отвечает три атома меди.

Расположение активного центра в структуре фермента также было предметом длительных дискуссий. В то время как часть этого фермента ассоциирована с клеточной мембраной, другая, растворимая его часть находится в периплазме клетки. Ранее бытовало мнение, что активный металлосодержащий центр фермента расположен в том домене белка, который связан с мембраной. Исследователи получили генетически модифицированный штамм бактерии E. coli, который смог синтезировать растворимую фракцию белка-катализатора, которая и проявляла каталитическую активность в окислении метана. Исследователи полагают, что этот результат однозначно указывает на локализацию активного центра фермента в растворимой части фермента.

Розенцвейг отмечает, что полученная информация о строении фермента позволяет приступить к более серьезным исследованиям – изучению механизма ферментно-катализируемого окисления метана до метанола. Ранее уже предпринимались попытки создания низкомолекулярных катализаторов окисления метана, однако существенных успехов в этой области так и не было достигнуто. Розенцвейг полагает, что решить проблему низкотемпературной конверсии компонентов природного газа в необходимые для энергетики или химического синтеза вещества может создание белков-катализаторов, а установленная структура метанмонооксигеназы может существенно помочь в достижении этой цели.